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O artigo de pesquisa descreve um avanço significativo na compreensão da origem da biossíntese de proteínas, focando na aminoacilação seletiva do RNA em condições aquosas e prebióticas. Os autores demonstram que os aminoacil-tióis biológicos reagem quimiosseletivamente com o diol 2′,3′-terminal do RNA, um passo crucial para a síntese ribossomal de peptídeos, ao mesmo tempo que suprimem a formação descontrolada de peptídeos. A pesquisa também estabelece vias plausíveis de formação prebiótica para esses aminoacil-tióis a partir de nitrilas e anidridos de aminoácidos, frequentemente auxiliadas por cofatores tiólicos. Além disso, o estudo revela um mecanismo de chaveamento químico—a mudança da ativação por tioéster para tioácido—que permite a orquestração quimicamente controlada das duas etapas da síntese de peptidil-RNA, destacando o papel essencial dos cofatores tiólicos antes da evolução das enzimas sintetases. A seletividade é ainda aprimorada quando o RNA forma uma estrutura de dupla hélice, direcionando a aminoacilação para o terminal 3′. doi: 10.1038/s41586-025-09388-y
